2012年2月22日，我所叶克穷实验室在《Journal of Biological Chemistry》杂志在线发表题为“The plant actin-binding protein SCAB1 is a dimeric actin crosslinker with an atypical Pleckstrin homology domain”的论文。

肌动蛋白（actin）形成的微丝对维持细胞的机械强度、细胞形态发生、细胞运动和胞内物质运输等生理过程有重要作用。很多蛋白和微丝结合，控制微丝结构的形成和变化。郭岩实验室最近发现了一种新的植物特有的微丝结合蛋白SCAB1。它可以结合并稳定微丝结构，促使微丝成束。拟南芥scab1突变体对干旱更加敏感，气孔保卫细胞的运动也受到影响。

在这篇论文，作者使用蛋白晶体学和生物化学方法分析了SCAB1蛋白的结构和功能。发现SCAB1 是个模块化蛋白，包含一个微丝结合结构域，两个coiled-coil （CC） 卷曲螺旋结构域和一个Immunoglobulin-Pleckstrin homology（Ig-PH）融合结构域。作者解析了其中CC1和 Ig-PH结构域的高分辨率晶体结构。发现CC1结构域形成反平行的卷曲螺旋，并进一步形成二聚体。序列分析和生化实验表明蛋白中部含有第2个卷曲螺旋结构域（CC2），它也介导二聚化。作者发现SCAB1至少需要一个卷曲螺旋才能稳定的结合微丝，说明二聚体结构对于结合微丝起关键作用。由此作者提出SCAB1结合微丝的模式：SCAB1形成双体，然后两个微丝结合结构域同时和两条微丝结合，促使微丝成束。

SCAB1 的C末端由Immunoglobulin和Pleckstrin Homology（PH）两个结构域融合而成。PH结构域通常具有结合磷酸肌醇的能力。作者发现SCAB1 的PH结构域缺乏经典的磷酸肌醇结合口袋，但在分子表面有个低亲和力位点能结合多种磷酸肌醇。这个发现提示磷酸肌醇分子可能有调节SCAB1功能的作用。

我所和中国农业大学联合培养的博士研究生张炜为本文第一作者。参与本研究工作的还有中国农业大学的赵杨博士和郭岩博士，叶克穷博士为本文通讯作者。该研究在北京科学生命购宝钱包 完成，得到了科技部的北京市政府的资助。